Molekulare Schere für den Plastikmüll möglich| WOTech Technical Media

Molekulare Schere für den Plastikmüll möglich

Ein Team der Universität Greifswald und des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) hat an der Synchrotronlichtquelle BESSY II die Struktur eines wichtigen Enzyms (MHETase) entschlüsselt. Die MHETase wurde in einem Bakterium entdeckt. Sie ist in der Lage, zusammen mit einem zweiten Enzym, der PETase, den weit verbreiteten Kunststoff PET in seine Grundbausteine zu zerlegen. Die 3D-Struktur der MHETase ermöglichte es den Forschern bereits, die Aktivität dieses Enzyms gezielt zu optimieren, um es zusammen mit der PETase für das nachhaltige Recycling von PET zu nutzen.

Kunststoffe sind wunderbare Materialien: extrem vielseitig und nahezu ewig haltbar. Doch genau das ist auch ein Problem, denn nach nur rund 100 Jahren Kunststoffproduktion befinden sich inzwischen Plastikpartikel überall, im Grundwasser, in den Ozeanen, in der Luft und in der Nahrungskette. Nur ein winziger Bruchteil der Kunststoffe wird aktuell durch energie- und kostenintensive Verfahren recycelt, wobei sie bisher deutlich an Qualität verlieren oder wiederum von ‚frischem‘ Rohöl abhängen. Ein wichtiger industrieller Kunststoff ist PET, von dem jährlich ca. 50 Millionen Tonnen neu hergestellt werden.

Erst 2016 hat eine Gruppe japanischer Forscher ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ernähren kann. Wie sie herausfanden, besitzt dieses Bakterium zwei besondere Enzyme, die in der Lage sind, PET-Kunststoff abzubauen: PETase und MHETase. Zunächst zerlegt die PETase den Kunststoff in kleinere Bausteine, vorwiegend MHET, dann spaltet die MHETase diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthalsäure und Ethylenglykol. Beide Bausteine sind sehr wertvoll für eine Neusynthese von PET – so dass erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf – ohne Verwendung von Erdöl – möglich wird.

Im April 2018 gelang es mehreren Arbeitsgruppen schließlich, die Struktur des Enzyms PETase aufzuklären, auch Experimente an der Lichtquelle Diamond waren daran beteiligt. Doch die PETase ist nur ein Teil der Lösung, genauso wichtig ist es, die Struktur des zweiten Enzyms, der MHETase, zu erhalten.

Die MHETase ist deutlich größer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molekül besteht aus 600 Aminosäuren, das sind mehr als 4000 Atome. Die MHETase besitzt eine Oberfläche, die etwa doppelt so groß ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfläche dieses Enzyms zu modifizieren und für die Zerlegung von PET zu optimieren, so der Biochemiker und Strukturbiologe Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universität Berlin.

Als Vertretungsprofessor an der Universität Greifswald nahm Prof. Dr. Weber 2016 dort Kontakt mit Prof. Dr. Uwe Bornscheuer am Institut für Biochemie https://biochemie.uni-greifswald.de auf, der sich bereits mit plastikabbauenden Enzymen beschäftigte. Gemeinsam entwickelten sie die Idee, auch die Struktur der MHETase zu entschlüsseln und mit Hilfe dieser Einsicht das Enzym für den PET-Abbau zu optimieren. Dazu mussten sie zunächst das Enzym aus Bakterienzellen gewinnen und im Anschluss reinigen. In dieser Kooperation ist es nun gelungen, an der Synchrotronlichtquelle BESSY II am HZB in Berlin die dreidimensionale komplex gefaltete Architektur von MHETase zu entschlüsseln. Dabei wurde das in der Anlage erzeugte besonders brillante Röntgenlicht genutzt.

Damit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, benötigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird. Ein Mitarbeiter aus dem damaligen Arbeitskreis Weber an der Universität Greifswald, Dr. Gottfried Palm, zerschnitt dafür eine PET-Flasche, zersetzte das PET chemisch und synthetisierte daraus ein kleines Plastikfragment, das an MHETase binden, aber von dieser nicht mehr gespalten werden kann. Aus dieser blockierten MHETase wurden dann am HZB winzige Kristalle für die Strukturuntersuchungen gezüchtet. Durch diese Strukturuntersuchungen könnte der MHETase gewissermaßen bei der Arbeit zugeschaut und daraus Strategien entwickelt werden, um das Enzym zu optimieren.

Diese Arbeit weist einen Weg hin zu einem perfekten Recycling: Künftig könnten solche optimierten Enzyme in biotechnologischen geschlossenen Kreisläufen produziert werden, um PET-Kunststoffe und (perspektivisch) auch weitere Polymere wirklich in ihre Grundbausteine zu zerlegen. Die Kunststoffproduktion wäre dann – Mülltrennung vorausgesetzt – ein geschlossener Kreislauf und nicht mehr vom Rohöl abhängig. Ein Teil des Plastik-Müllproblems wäre damit lösbar.

Originalveröffentlichung: Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate - Nature Communications 10.1038/s41467-019-09326-3.

https://www.nature.com/ncomms

www.uni-greifswald.de

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